Амінокислотний пул

У тілі дорослої людини міститься в середньому 12-15 кг білків, що виконують численні каталітичні, регуляторні, структурні функції. Приблизно половину цієї маси (6-7 кг) складають екстрацелюлярні білки опорних тканин, серед яких перше місце за кількістю займає колаген.

Другу половину білків тіла складають інтрацелюлярні білки тканин та білки крові з високою швидкістю обміну.

Завдяки обміну білків у катаболічних та анаболічних реакціях, тобто безперервному перебігу процесів протеолізу та білкового синтезу, в організмі існує постійний фонд (пул) вільних амінокислот, які підлягають різноманітним біохімічним перетворенням.

17.1. Шляхи перетворення амінокислот у тканинах

Подібно до інших біомолекул, білки, які входять до складу живого організму, знаходяться в стаціонарному стані постійного оновлення відбуваються розщеплення їх тканинними протеазами та синтез нових поліпептидних молекул.

Загальний пул амінокислот у тілі людини складається з потоків, які забезпечують надходження вільних амінокислот та їх використання в різноманітних анаболічних та катаболічних процесах.

Сумарна кількість амінокислот, що перетворюються за добу, складає в організмі дорослої здорової людини в стані азотистої рівноваги 300-500 г, а стаціонарна їх концентрація дорівнює близько 50-100 г на масу тіла.

Потік амінокислот, що входить до амінокислотного пулу, складається з таких джерел:

1. Амінокислот, які всмоктуються ентероцитами кишечника внаслідок гідролізу харчових білків у травному каналі (шлунку, тонкому кишечнику); біохімічні процеси протеолізу білків у травному каналі будуть розглянуті окремо.

Кількісне значення цієї складової становить (залежно від характеру харчування) 60-100 г на добу. Додаткову компоненту в цей потік (від 35 до 200 г білка) вносить протеоліз ендогенних білків з епітелію ентероцитів, що злущується (I.

Halkerston, 1988).

2. Амінокислот, які вивільняються в результаті розщеплення власних клітинних і позаклітинних білків. Середня тривалість напівжиття (Т1/2) в індивідуальних білків значно варіює, становлячи від декількох годин для певних ферментів гепатоцитів до декількох років для структурного білка колагену.

У здорової дорослої людини середнє добове оновлення тканинних білків складає 1-2 % від загальної маси білків тіла і відбувається переважно за рахунок деградації до амінокислот білків м’язів (30-40 г білків за добу).

Розщеплення тканинних білків каталізується протеазами лізосом і значно збільшується за умов білкового та повного голодування, під час виснажливих хвороб (особливо інфекційних, онкологічних захворювань), що порушують процеси біосинтезу білків і спричиняють переважання катаболічних процесів над анаболічними.

3. Амінокислот, які синтезуються в організмі.

Організм людини має обмежені можливості щодо утворення амінокислот de novo: його ферментні системи здатні синтезувати з інших інтермедіатів в кількості, достатній для синтезу власних білків, лише вісім “замінних” (“ненеобхідних”,”несуттєвих” — nonessential, англ.) L-амінокислот. Амінокислоти, які в організмі людини не синтезуються, надходячи тільки з продуктами харчування, є “незамінними” (“необхідними”, “суттєвими” — essential, англ.).

До замінних амінокислот належать: аланін, аспарагінова кислота, аспарагін, глутамінова кислота, глутамін, пролін, гліцин, серин.

При біосинтезі замінних амінокислот їх вуглецева частина утворюється з інтермедіатів окислення глюкози та цитратного циклу, а аміногрупа постачається з інших амінокислот у реакціях трансамінування.

“Умовно замінними” є амінокислоти цистеїн та тирозин, які можуть синтезуватися із незамінних — метіоніну та фенілаланіну, відповідно; “частково замінні” амінокислоти (гістидин, аргінін) синтезуються в недостатній кількості.

Потік амінокислот, що виходить з амінокислотного пулу, включає анаболічні і катаболічні шляхи перетворення вільних амінокислот і складається з таких компонентів:

1. Використання амінокислот для синтезу білків організму. Цей потік у дорослих людей, що споживають збалансовану дієту, забезпечує покриття протеолізу власних білків — стан азотистої рівноваги.

Для синтезу власних ферментних, структурних білків та фізіологічно активних сполук білкової і пептидної природи (на анаболічні потреби) використовується близько 75-80 % амінокислот, що вивільняються при розщепленні тканинних білків, та амінокислот, які надходять із кишечника.

2. Використання амінокислот, які не включені в анаболічні процеси, в катаболічних реакціях.

При цьому молекули амінокислот розщеплюються з утворенням діоксиду вуглецю, води (через цикл лимонної кислоти) та кінцевих продуктів азотистого обміну (у людини — переважно сечовини).

Певна частина безазотистого вуглецевого скелета амінокислот використовується для утворення глюкози (глюконеогенезу) та кетонових тіл (кетогенезу).

Розщепленню підлягають усі амінокислоти, що не використовуються для синтезу білків або фізіологічно активних сполук (ФАС) незалежно від джерела походження, оскільки резерви білків у тваринних організмах не утворюються (на відміну від вуглеводів та ліпідів). Разом з тим, біоенергетичне значення катаболізму амінокислот у здорової людини незначне, порівняно з вуглеводами та ліпідами (близько 10 % від загальних енергетичних потреб), суттєво збільшуючись лише за умов голодування.

Першим етапом катаболізму вільних L-амінокислот є відщеплення α-аміногрупи в реакціях трансамінування та дезамінування. Деякі амінокислоти використовуються в реакціях декарбоксилювання з утворенням амінів гормональної та нейромедіаторної дії, які в подальшому також розщеплюються шляхом дезамінування.

Амінокислотний пул

Рис. 17.1. Схема загальних шляхів перетворення амінокислот.

Суцільні стрілки — реакції використання амінокислот в анаболічних та катаболічних процесах; перервні стрілки — реакції надходження амінокислот в загальний амінокислотний пул.

Біологічна хімія – Глава: Внутрішньоклітинне перетворення амінокислот онлайн

  • Фонд вільних амінокислот – амінокислотний пул – формується як за рахунок харчових амінокислот, так і внаслідок розпаду тканинних білків, що є умовою поновлення останніх.
  • Гідроліз тканинних білків здійснюється за допомогою тканинних протеїназ, або катепсинів, які локалізуються переважно в лізосомах, проте знаходяться також і в інших частинах клітини: гіалоплазмі, мі
  • 332
Читайте також:  Спортивне харчування на вагу

тохондріях, ендоплазматичному ретикулумі.

Лізосомальні катепсини мають найбільшу активність у кислому середовищі, тому їх називають кислими катепсинами. Катепсини цитоплазми та інших частин клітини виявляють свою оптимальну дію у нейтральному або слабколуж-ному середовищі.

Катепсини відрізняються не лише оптимумом рН, але й специфічністю щодо білкових субстратів та пептидних зв'язків.

Серед катепсинів виділяють екзопептидази, які гідролізують кінцеві пептидні зв'язки з NN або С-кінця поліпептидного ланцюга, і ендопеп-тидази, які гідролізують внутрішні поліпептидні зв'язки. У залежності від каталітичних особливостей активного центру розрізняють тіолові катепсини (у каталітичному центрі міститься цистеїн), аспарагінові або карбоксикатепсини (у каталітичному центрі – аспарагінова кислота), і серинові (каталітичний центр містить серин).

За оптимумом дії при певному значенні рН та за характером пептидних зв'язків, які атакуються відповідними катепсинами, останні подібні до протеїназ, котрі впливають на харчові білки у процесі їх перетравлювання в шлунково-кишковому тракті.

Тканинний гідроліз білків є необхідною умовою їх поновлення, внаслідок чого утворюються вільні амінокислоти, які беруть участь у формуванні амінокислотного пула.

Основні закономірності використання амінокислот з амінокислотного пулу такі: використання амінокислот для біосинтезу специфічних для даного організму білків; перетворення амінокислот до кінцевих продуктів зі звільненням до 15\% енергії метаболізму; специфічні шляхи обміну окремих амінокислот та їх груп з утворенням різних біологічно активних речовин (біогенні аміни, гормони); використання продуктів обміну амінокислот (азотистих та безазотистих) для біосинтезу інших сполук – жирних кислот, кетонових «тіл», глюкози (рис.70). Таким чином, фонд вільних амінокислот у клітині відображає інтенсивність процесів надходження і використання амінокислот.

Це свідчить про те, що шляхи метаболізму амінокислот у клітинах характеризуються великою складністю та розгалуженістю.

Найважливішими реакціями, на яких грунтуються вищеназвані шляхи використання вільних амінокислот, є реакції трансамінування, дезамінування та декарбоксилювання.

Пептиды

Образование пептидной связи
Пример пептидной молекулы — гормон окситоцин

Пепти́ды (греч. πεπτος «питательный») — семейство веществ, молекулы которых построены из двух и более остатков аминокислот, соединённых в цепь пептидными (амидными) связями —C(O)NH—. Обычно подразумеваются пептиды, состоящие из α-аминокислот, однако термин не исключает пептидов, полученных из любых других аминокарбоновых кислот[1].

Пептиды, последовательность которых короче примерно 10—20 аминокислотных остатков, могут также называться олигопепти́дами (от др.-греч. ὀλίγος «малочисленный»); при большей длине последовательности они называются полипепти́дами (от греч.

πολυ- «много»); полипептиды могут иметь в молекуле неаминокислотные фрагменты, например углеводные остатки.

Белка́ми обычно называют полипептиды, содержащие, примерно, от 50 аминокислотных остатков[2] с молекулярной массой более 5000[3], 6000[4] или 10000[5][6] дальтон.

В 1900 году немецкий химик-органик Герман Эмиль Фишер выдвинул гипотезу о том, что пептиды состоят из цепочки аминокислот, образованных определёнными связями, и уже в 1902 году он получил неопровержимые доказательства существования пептидной связи, а к 1905 году разработал общий метод, при помощи которого стало возможным синтезировать пептиды в лабораторных условиях. Постепенно учёные изучали строение различных соединений, разрабатывали методы разделения полимерных молекул на мономеры, синтезировали всё больше и больше пептидов.

Олиго- и полипептиды, белки

Грань между олигопептидами и полипептидами (тот минимальный размер, при котором молекула пептида перестаёт считаться олигопептидом и становится полипептидом) достаточно условна.

Источники, разграничивающие олиго- и полипептиды, как правило, определяют границу между олигопептидами и полипептидами как 10 (согласно Химической Энциклопедии[4]) или 10—20 (согласно определению ИЮПАК[1]) аминокислотных остатков.

Иногда четкая грань не проводится вообще (так, например, согласно учебнику Ленинжера[6], размер олигопептидов — несколько, а полипептидов — много аминокислотных остатков), и формально олигопептидная молекула окситоцин, состоящая из 9 аминокислотных остатков, может упоминаться как полипептид.

Белками можно считать пептиды, масса которых превышает 5000—10 000, и(или) длина превышает 50—90 аминокислотных остатка. Эта граница тоже условна, однако в основных источниках справочной информации, где эта граница обозначена (включая ИЮПАК), она лежит в указанных пределах. Диапазон масс согласуется с диапазоном размеров подстановкой средней массы аминокислотного остатка (110 Да).

История

В этом разделе не хватает ссылок на источники информации.Информация должна быть проверяема, иначе она может быть поставлена под сомнение и удалена.Вы можете отредактировать эту статью, добавив ссылки на авторитетные источники.Эта отметка установлена 16 февраля 2019 года.

Пептиды впервые были выделены из гидролизатов белков, полученных с помощью ферментирования.

  • Термин пептид предложен Э. Фишером, который к 1905 г. разработал общий метод синтеза пептидов.

В 1953 В. Дю Виньо синтезировал окситоцин, первый полипептидный гормон. В 1963 г., на основе концепции твердофазного пептидного синтеза (P. Меррифилд) были созданы автоматические синтезаторы пептидов.
Использование методов синтеза полипептидов позволило получить синтетический инсулин и некоторые ферменты.

На сегодняшний день известно более 1500 видов пептидов, определены их свойства и разработаны методы синтеза.

Панкреатические молекулы полипептидного характера

  • en:NPY
  • Пептид YY
  • APP Avian pancreatic polypeptide
  • en:HPP Human pancreatic polypeptide

Свойства пептидов

Пептиды постоянно синтезируются во всех живых организмах для регулирования физиологических процессов. Свойства пептидов зависят, главным образом, от их первичной структуры — последовательности аминокислот, а также от строения молекулы и её конфигурации в пространстве (вторичная структура).

Классификация пептидов и строение пептидной цепочки

Молекула пептида — это последовательность аминокислот: два и более аминокислотных остатка, соединённых между собой амидной связью, составляют пептид.
Количество аминокислот в пептиде может сильно варьировать. И в соответствии с их количеством различают:

Читайте також:  Вправа молот

  1. олигопептиды — молекулы, содержащие до десяти аминокислотных остатков; иногда в их названии упоминается количество входящих в их состав аминокислот, например, дипептид, трипептид, пентапептид и др.;
  2. полипептиды — молекулы, в состав которых входит более десяти аминокислот…

Соединения, содержащие более ста аминокислотных остатков, обычно называются белками. Однако это деление условно, некоторые молекулы, например, гормон глюкагон, содержащий лишь двадцать девять аминокислот, называют белковым гормоном.
По качественному составу различают:

  1. гомомерные пептиды — соединения, состоящие только из аминокислотных остатков;
  2. гетеромерные пептиды — вещества, в состав которых входят также небелковые компоненты.

Пептиды также делятся по способу связи аминокислот между собой:

  1. гомодетные — пептиды, аминокислотные остатки которых соединены только пептидными связями;
  2. гетеродетные пептиды — те соединения, в которых помимо пептидных связей встречаются ещё и дисульфидные, эфирные и тиоэфирные связи.

Цепочка повторяющихся атомов называется пептидным остовом: (—NH—CH—OC—).
Участок (—CH—) с аминокислотным радикалом образует соединение (—NH—C(R1)H—OC—), называемое аминокислотным остатком.

N-концевой аминокислотный остаток имеет свободную α-аминогруппу (—NH), в то время как у C-концевого аминокислотного остатка свободной является α-карбоксильная группа (OC—).
Пептиды различаются не только по аминокислотному составу, но и по количеству, а также расположению и соединению аминокислотных остатков в полипептидную цепочку.

Пример: Про-Сер-Про-Ала-Гис и Гис-Ала-Про-Сер-Про — несмотря на одинаковый количественный и качественный состав, эти пептиды имеют совершенно разные свойства[источник не указан 478 дней].

Пептидная связь

Пептидная (амидная) связь — это вид химической связи, которая возникает вследствие взаимодействия α-аминогруппы одной аминокислоты и α-карбоксигруппы другой аминокислоты.

Амидная связь очень прочная, и в нормальных клеточных условиях (37 °C, нейтральный pH) самопроизвольно не разрывается.

Пептидная связь разрушается при действии на неё специальных протеолитических ферментов (протеаз, пептидгидролаз).

Значение

Пептидные гормоны и нейропептиды, например, регулируют большинство процессов организма человека, в том числе принимают участие в процессах регенерации клеток. Пептиды иммунологического действия защищают организм от попавших в него токсинов.

Для правильной работы клеток и тканей необходимо адекватное количество пептидов. Однако с возрастом и при патологии возникает дефицит пептидов, который существенно ускоряет износ тканей, что приводит к старению всего организма.
Сегодня проблему недостаточности пептидов в организме научились решать.

Пептидный пул клетки восполняют синтезированными в лабораторных условиях короткими пептидами.

Синтез пептидов

Образование пептидов в организме происходит в течение нескольких минут, химический же синтез в условиях лаборатории — достаточно длительный процесс, который может занимать несколько дней, а разработка технологии синтеза — несколько лет.

Однако, несмотря на это, существуют довольно весомые аргументы в пользу проведения работ по синтезу аналогов природных пептидов.
Во-первых, путём химической модификации пептидов возможно подтвердить гипотезу первичной структуры.

Аминокислотные последовательности некоторых гормонов стали известны именно благодаря синтезу их аналогов в лаборатории.

Во-вторых, синтетические пептиды позволяют подробнее изучить связь между структурой аминокислотной последовательности и её активностью. Для выяснения связи между конкретной структурой пептида и его биологической активностью была проведена огромная работа по синтезу не одной тысячи аналогов.

В результате удалось выяснить, что замена лишь одной аминокислоты в структуре пептида способна в несколько раз увеличить его биологическую активность или изменить её направленность.

А изменение длины аминокислотной последовательности помогает определить расположение активных центров пептида и участка рецепторного взаимодействия.

В-третьих, благодаря модификации исходной аминокислотной последовательности, появилась возможность получать фармакологические препараты. Создание аналогов природных пептидов позволяет выявить более «эффективные» конфигурации молекул, которые усиливают биологическое действие или делают его более продолжительным.

В-четвёртых, химический синтез пептидов экономически выгоден. Большинство терапевтических препаратов стоили бы в десятки раз больше, если бы были сделаны на основе природного продукта.

Зачастую активные пептиды в природе обнаруживаются лишь в нанограммовых количествах.

Плюс к этому, методы очистки и выделения пептидов из природных источников не могут полностью разделить искомую аминокислотную последовательность с пептидами противоположного или же иного действия.

А в случае специфических пептидов, синтезируемых организмом человека, получить их возможно лишь путём синтеза в лабораторных условиях.

Биологически активные пептиды

В этом разделе не хватает ссылок на источники информации.Информация должна быть проверяема, иначе она может быть поставлена под сомнение и удалена.Вы можете отредактировать эту статью, добавив ссылки на авторитетные источники.Эта отметка установлена 12 мая 2011 года.

Пептиды, обладая высокой физиологической активностью, регулируют различные биологические процессы.

По биорегуляторному действию пептиды принято делить на несколько групп:

  • соединения, обладающие гормональной активностью (глюкагон, окситоцин, вазопрессин и др.);
  • вещества, регулирующие пищеварительные процессы (гастрин, желудочный ингибирующий пептид и др.);
  • пептиды, регулирующие аппетит (эндорфины, нейропептид-Y, лептин и др.);
  • соединения, обладающие обезболивающим эффектом (опиоидные пептиды);
  • органические вещества, регулирующие высшую нервную деятельность, биохимические процессы, связанные с механизмами памяти, обучения, возникновением чувства страха, ярости и др.;
  • пептиды, которые регулируют артериальное давление и тонус сосудов (ангиотензин II, брадикинин и др.).
  • пептиды, которые обладают противоопухолевым и противовоспалительным свойствами (Луназин)

Однако такое деление условно, так как действие многих пептидов не ограничивается каким-либо одним направлением. Так, например, вазопрессин, помимо сосудосуживающего и антидиуретического действия, улучшает память.

Читайте також:  Вправа «планка» - як виконувати

Пептидные гормоны

Пептидные гормоны — это многочисленный и наиболее разнообразный по составу класс гормональных соединений, представляющий собой биологически активные вещества.

Их образование происходит в специализированных клетках железистых органов, после чего активные соединения поступают в кровеносную систему для транспортировки к органам-мишеням.

По достижении цели гормоны специфически воздействуют на определённые клетки, взаимодействуя с соответствующим рецептором.

Нейропептиды

Нейропептиды — соединения, синтезируемые в нейронах, обладающие сигнальными свойствами.
Действие нейропептидов на ЦНС очень разнообразно. Они воздействуют непосредственно на мозг и контролируют сон, влияют на память, поведение, процесс обучения, обладают обезболивающим действием.

Тахикининовые пептиды (Tachykinin peptides)

Основная статья: Тахикинины

  • Субстанция Р
  • en:Kassinin
  • Нейрокинин А (en:Neurokinin A)
  • en:Eledoisin
  • Нейрокинин В (en:Neurokinin B)

Пептиды иммунологического действия

Наиболее изученные пептиды, участвующие в иммунном ответе — тафцин, тимопотин II и тимозин α1. Их синтез в клетках организма человека обеспечивает функционирование иммунной системы.

Терминология по теме

  • Полипептиды — пептиды, с числом аминокислотных остатков больше 10-20
  • Олигопептиды — пептиды с числом аминокислот в цепи до 10-20
  • Дипептиды
  • Трипептиды
  • Гексапептиды
  • Нейропептиды пептиды, ассоциированные с нервной тканью
  • Пептидные гормоны — пептиды с Гормональной активностью

См. также

  • Белки
  • Аминокислоты
  • Рибосома

Примечания

  1. 1 2 IUPAC. Compendium of Chemical Terminology, 2nd ed. (the «Gold Book»). Compiled by A. D. McNaught and A. Wilkinson. Blackwell Scientific Publications, Oxford (1997). XML on-line corrected version: http://goldbook.iupac.org (2006-) created by M. Nic, J. Jirat, B. Kosata; updates compiled by A. Jenkins. ISBN 0-9678550-9-8. doi:10.1351/goldbook.P04898.
  2. ↑ IUPAC. Biochemical Nomenclature and Related Documents, 2nd edition, (the «White Book») p. 48 Portland Press, 1992. Edited C Liebecq. [ISBN 1-85578-005-4]
    http://www.chem.qmul.ac.uk/iupac/AminoAcid/A1113.html#AA11
  3. ↑ Белки // «Химическая энциклопедия», изд. «Советская энциклопедия», М., 1988
  4. 1 2 Пептиды // «Химическая энциклопедия», изд. «Советская энциклопедия», М., 1988
  5. ↑ UPAC. Compendium of Chemical Terminology, 2nd ed. (the «Gold Book»). Compiled by A. D. McNaught and A. Wilkinson. Blackwell Scientific Publications, Oxford (1997). XML on-line corrected version: http://goldbook.iupac.org (2006-) created by M. Nic, J. Jirat, B. Kosata; updates compiled by A. Jenkins. ISBN 0-9678550-9-8. doi:10.1351/goldbook.P04898.
  6. 1 2 David L. Nelson, Michael M. Cox Lehninger Principles of Biochemistry. — 4. — W. H. Freeman, 2004. — 85 с.

Пул вільних амінокислот та їхня роль у рослині

Пул
вільних амінокислот у рослинах звичайно
містить 20-30 амінокислот, склад і
співвідношення яких дуже мінливі та
залежать від віку рослин і умов
навколишнього середовища.

Він поповнюється
амінокислотами в результаті синтезу
їх denovo,
а
також розпаду вже «використаних»
клітиною білків. Пул – джерело амінокислот,
необхідних для синтезу різних азотистих
сполук клітини.

Звідси очевидно, що
будь-яка зміна в метаболізмі клітини
відразу відбивається на складі пулу
вільних амінокислот.

Усе
це вказує на надзвичайно важливу роль,
яку відіграють вільні амінокислоти в
обміні речовин рослинного організму.
Функції вільних амінокислот у рослинній
клітині численні та різноманітні.

  1. Найголовнішою є побудова білкової молекули. її виконують 20 протеїногенних амінокислот.

  2. Амінокислоти, протеїногенні й непротеїногенні, утворюють дуже активні пептиди (глутатіон, α-аманітин).

  3. Ряд амінокислот (гліцин, аспарагінова кислота, глутамін) беруть участь в утворенні пуринів і піримідинів нуклеотидів, які входять до складу нуклеїнових кислот та макроергічних сполук.

  4. Амінокислоти беруть участь у механізмах знешкодження аміаку. Аспарагінова і глутамінова кислоти утворюють аміди, а орнітин, цитрулін і аргінін знешкоджують аміак у вигляді сечовини в орнітиновому циклі.

  5. Деякі амінокислоти є вихідними сполуками для синтезу вітамінів і утворення коферментів. З аспарагінової кислоти синтезується нікотинова кислота, аміди якої входять у NAD і NADP. β-Аланін є в складі пантотенової кислоти, що входить до коензиму А.

  1. Глутамінова кислота – джерело утворення хлорофілу.

  2. Ряд амінокислот є вихідними сполуками для синтезу фітогормонів та інших біологічно активних речовин. Так, фітогормон ауксин утворюється з триптофану, етилен – з метіоніну. β-Аланін є чинником росту дріжджів.

  3. Головний метилюючий агент рослин SАМ утворюється з амінокислоти метіоніну.

  4. Бетаїни – це метильовані амінокислоти. Вони містяться в клітинному соку та підтримують певну його концентрацію. Крім того, бетаїни можуть також виступати донорами метильних груп.

  1. В утворенні аміноцукрів (глюкозамін та ін.) джерелом аміногруп виступає глутамін.

  2. Деякі амінокислоти (серин) та їхні похідні (етаноламін, холін) є компонентами ліпідів (фосфоліпідів), які входять до складу ліпопротеїдів.

  3. Деякі глікозиди утворюються з амінокислот, наприклад ціаногенні глікозиди (амігдалін).

  4. Усі алкалоїди, як правило, утворюються з амінокислот (нікотин, атропін, кокаїн та ін.).

  5. З амінокислот синтезуються не тільки азотисті, але і деякі безазотисті сполуки. Так, при декарбоксилюванні фенілаланіну і тирозину утворюються корична й гідроксикорична кислоти, які є необхідними для синтезу багатьох фенольних сполук (кумарини, флавоноїди, меланіни, лігнін та ін.).

  6. Велика роль амінокислот у захисних реакціях рослин за несприятливих умов. При стресі накопичуються пролін, аланін, аміномасляна кислота і навіть можуть з'являтися D-амінокислоти.

  7. З огляду на те, що амінокислоти утворюються з вуглеводів при фотосинтезі і диханні, та враховуючи їхні численні функції, цілком правомірно зробити висновок, що вони зв'язують у рослині основні шляхи обміну – обмін вуглеводів, білків, ліпідів, нуклеїнових кислот, а також обмін вітамінів, пігментів і речовин вторинного походження.

Be the first to comment

Leave a Reply

Your email address will not be published.


*